mekanismene bak sterol transport i pattedyrceller er dårlig forstått. Spesielt er hvordan kolesterol internalisert FRA HDL gjort tilgjengelig for cellen for lagring eller modifikasjon ukjent. Her beskriver vi tre er-residente proteiner (Aster-A, -B, -C) som binder kolesterol og letter fjerning fra plasmamembranen. Krystallstrukturen til det sentrale domenet Til Aster-a ligner i stor grad sterolbindende fold av pattedyrs Stardproteiner, men sekvensforskjeller i Aster-lommen resulterer i en tydelig modus for ligandbinding. DET Aster-n-terminale GRAM-domenet binder fosfatidylserin og medierer Aster-rekruttering til plasmamembran-er-kontaktsteder som respons på kolesterolakkumulering i plasmamembranen. Mus mangler Aster-B er mangelfull i adrenal kolesterol ester lagring og steroidogenesis på grunn av en manglende evne til å transportere kolesterol FRA SR-BI TIL ER. Disse funnene identifiserer en nonvesicular vei for plasmamembran TIL er sterol handel med pattedyr.