de mechanismen die ten grondslag liggen aan het steroltransport in zoogdiercellen zijn slecht begrepen. In het bijzonder, hoe cholesterol geïnternaliseerd van HDL beschikbaar wordt gesteld aan de cel voor opslag of wijziging is onbekend. Hier beschrijven we drie er-residente eiwitten (Aster-A, -B, -C) die cholesterol binden en de verwijdering ervan uit het plasmamembraan vergemakkelijken. De kristalstructuur van het centrale domein van Aster-a lijkt in grote lijnen op de sterol-bindende vouw van Zoogdierstaartproteã nen, maar opeenvolgingsverschillen in de asterzak resulteren in een verschillende wijze van ligandband. Het Aster N-terminaal GRAMDOMEIN bindt fosfatidylserine en bemiddelt Aster-rekrutering aan plasmamembraan-ER contactplaatsen als reactie op cholesterolaccumulatie in het plasmamembraan. Muizen die Aster-B niet hebben zijn deficiënt in de opslag van de bijnierolesterolester en steroidogenese wegens een onvermogen om cholesterol van SR-BI aan ER te vervoeren. Deze bevindingen identificeren een nietvesicular weg voor plasmamembraan aan er sterol handel in zoogdieren.