mechanizmy leżące u podstaw transportu steroli w komórkach ssaków są słabo poznane. W szczególności nie wiadomo, w jaki sposób cholesterol internalizowany z HDL jest udostępniany komórce do przechowywania lub modyfikacji. Opisujemy tutaj trzy białka rezydujące w ER (Aster-A, -B, -C), które wiążą cholesterol i ułatwiają jego usunięcie z błony plazmatycznej. Struktura krystaliczna domeny centralnej Aster-a zasadniczo przypomina fałd wiążący sterol u ssaków, ale różnice w sekwencji w kieszeni Aster skutkują wyraźnym trybem wiązania ligandu. N-końcowa domena gramowa Aster wiąże fosfatydyloserynę i pośredniczy w rekrutacji Aster do miejsc kontaktu błona osoczowa-ER w odpowiedzi na akumulację cholesterolu w błonie osoczowej. Myszy pozbawione Aster-B mają niedobór estru cholesterolu nadnerczy i steroidogenezy z powodu niezdolności do transportu cholesterolu z SR-BI do ER. Wyniki te identyfikują pozajelitową drogę przechodzącą przez błonę plazmatyczną do handlu STEROLEM ER u ssaków.