mekanismerna bakom steroltransport i däggdjursceller är dåligt förstådda. I synnerhet hur kolesterol internaliserat från HDL görs tillgängligt för cellen för lagring eller modifiering är okänt. Här beskriver vi tre er-bosatta proteiner (Aster-A, -B, -C) som binder kolesterol och underlättar dess avlägsnande från plasmamembranet. Kristallstrukturen hos den centrala domänen hos Aster-a liknar i stort sett sterolbindande veck av däggdjursstartproteiner, men sekvensskillnader i Asterfickan resulterar i ett distinkt läge för ligandbindning. Den Aster N-terminala GRAMDOMÄNEN binder fosfatidylserin och förmedlar asterrekrytering till plasmamembrankontaktställen som svar på kolesterolackumulering i plasmamembranet. Möss som saknar Aster-B har brist på lagring av binjurekolesterolester och steroidogenes på grund av oförmåga att transportera kolesterol från SR-BI till ER. Dessa fynd identifierar en icke-vesikulär väg för plasmamembran till er-sterolhandel med däggdjur.