Pět typů zymogens z pepsinu, žaludečních trávicí proteinázy, jsou známé: pepsinogens A, B, a, F, progastricsin, a prochymosin. Aminokyselinové a / nebo nukleotidové sekvence více než 50 pepsinogenů jiných než pepsinogen B byly dosud stanoveny. Fylogenetické analýzy založené na těchto sekvencích naznačují, že progastricsin se nejprve rozcházel, následoval prochymosin, a že pepsinogeny A A F jsou nejvíce příbuzné. Terciární struktury, vyjasněné rentgenovou krystalografií, jsou obvykle bilobální s velkým rozštěpem aktivního místa mezi laloky. Dva aspartáty ve středu štěrbiny, Asp32 a Asp215, fungují jako katalytické zbytky, a proto jsou pepsinogeny klasifikovány jako aspartické proteinázy. Konverze pepsinogens na pepsinu, výnosy autocatalytically v kyselém pH o dvě různé cesty, jeden-krok cestě k uvolnění neporušené aktivace segmentu přímo, a postupně cestu přes pseudopepsin(s). Rozštěp aktivního místa je dostatečně velký, aby pojal alespoň sedm zbytků substrátu, čímž se vytvoří S4 až S3′ subsites. V polohách P1 a P1′ jsou výhodné hydrofobní a aromatické aminokyseliny. Interakce na dalších subsitech jsou v některých případech důležité, například při štěpení κ-kaseinu chymosinem. Jsou známy dva silné přirozeně se vyskytující inhibitory: pepstatin, pentapeptid ze Streptomyces a jedinečný proteinový inhibitor z Ascaris. Geny pepsinogenu obsahují devět exonů a mohou být vícenásobné, zejména pro pepsinogen a. Druhý a progastricsin převládají u dospělých zvířat, zatímco pepsinogen F a prochymosin jsou hlavními formami plodu / dítěte. Pozoruhodný je přechod genové exprese z pepsinogenů plodu / kojence na dospělé během postnatálního vývoje, který je regulován několika faktory, včetně steroidních hormonů.