tunnetaan viittä pepsiinien tsymogeenityyppiä, mahalaukun ruoansulatuksen proteinaaseja: pepsinogeenit A, B ja F, progastrisiini ja prokymosiini. Tähän mennessä on määritetty yli 50 pepsinogeenin, pepsinogeeni B: tä lukuun ottamatta, aminohappo-ja/tai nukleotidisekvenssit. Näihin sekvensseihin perustuvat fylogeneettiset analyysit osoittavat, että progastrisiini erosi ensin proksymosiinin jälkeen ja että pepsinogeenit A ja F ovat läheisintä sukua keskenään. Röntgenkristallografialla selvitetyt tertiäärirakenteet ovat yleisesti bilobaaleja, joissa on suuri aktiivi-kohdan halkeama lohkojen välissä. Kaksi halkeaman keskellä olevaa aspartaattia, Asp32 ja Asp215, toimivat katalyyttisinä jääminä, ja näin pepsinogeenit luokitellaan asparagisiksi proteinaaseiksi. Pepsinogeenien muuntaminen pepsiineiksi etenee autokatalyyttisesti happamassa pH: ssa kahta eri reittiä, yksivaiheista reittiä, joka vapauttaa ehjän aktivaatiosegmentin suoraan, ja vaiheittaista reittiä pseudopepsiinin(E) n kautta. Aktiivisen kohdan halkeama on riittävän suuri, jotta siihen mahtuu vähintään seitsemän substraatin jäännöstä, jolloin muodostuu S4 S3: n ositteiden kautta. Hydrofobisia ja aromaattisia aminohappoja suositaan P1 – ja P1-asemissa. Yhteisvaikutukset muissa subsiteissa ovat tärkeitä joissakin tapauksissa, esimerkiksi κ-kaseiinin pilkkomisessa kymosiinin avulla. Tunnetaan kaksi voimakasta luonnossa esiintyvää estäjää: pepstatiini, Streptomyces-bakteerin pentapeptidi ja Ascaris-bakteerin ainutlaatuinen proteiininen estäjä. Pepsinogeenin geeneissä on yhdeksän eksonia ja niitä voi olla useita, erityisesti pepsinogeeni A: lla. Jälkimmäistä ja progastrisiinia esiintyy eniten aikuisilla eläimillä, kun taas pepsinogeeni F ja prokymosiini ovat päämuotoja sikiössä / lapsessa. On huomattava, että geeniekspression siirtyminen sikiö/pikkulapsesta aikuistyyppisiin pepsinogeeneihin syntymän jälkeisen kehityksen aikana on useiden tekijöiden, kuten steroidihormonien, säätelemää.