a pepszinek, a gyomor emésztő proteinázok ötféle zimogénje ismert: pepszinogének A, B és F, progastricsin és prochymosin. A pepszinogén B-n kívül több mint 50 pepszinogén aminosav-és/vagy nukleotidszekvenciáját határozták meg a mai napig. Az ezeken a szekvenciákon alapuló filogenetikai elemzések azt mutatják, hogy először a progasztricsin, majd a prokimozin tért el egymástól, és hogy az A és F pepszinogének a legszorosabb rokonságban állnak egymással. A Röntgenkristályográfiával tisztított harmadlagos struktúrák általában bilobálisak, a lebenyek között Nagy aktív helyű hasadék van. A hasadék közepén található két aszpartát, az Asp32 és az Asp215 katalitikus maradékként működik, így a pepszinogének aszparagin proteinázként vannak besorolva. A pepszinogének pepszinekké történő átalakulása autokatalitikusan, savas pH-n megy végbe két különböző úton, egy lépésben az intakt aktivációs szegmens közvetlen felszabadítására, valamint egy lépésenként egy pszeudopepszin(ek) en keresztül. Az aktív hely hasadék elég nagy ahhoz, hogy egy szubsztrát legalább hét maradékát befogadja, így S4-et képez az S3′ alhelyeken keresztül. A hidrofób és aromás aminosavak előnyösek a P1 és P1′ pozíciókban. Bizonyos esetekben fontosak a további alwebhelyeken történő kölcsönhatások,például a kimozin által végzett császármetszés során. Két erős, természetesen előforduló inhibitor ismert: a Pepsztatin, a Streptomyces pentapeptidje és az ascaris egyedülálló proteinos inhibitora. A pepszinogén gének kilenc exont tartalmaznak, és többszörösek lehetnek, különösen a pepszinogén a esetében. Az utóbbi és a progastricsin túlsúlyban van a felnőtt állatokban, míg a pepszinogén F és a prochymosin a magzat/csecsemő fő formái. Figyelemre méltó a génexpresszió magzati/csecsemőről felnőtt típusú pepszinogénekre való áttérése a szülés utáni fejlődés során, amelyet számos tényező szabályoz, beleértve a szteroid hormonokat is.