1.
2. 細胞-細胞
多細胞器官の細胞は組織や器官に組織化されています。 動物では、この組織は、細胞が細胞外マトリックスに付着する能力、または互いに接着する能力に大きく依存する。 細胞接着は、原形質膜に見られる接着タンパク質として知られている膜貫通タンパク質に依存している。 これらのタンパク質は、進化の間に動物の出現を可能にし、それらのすべてが多細胞生物である。 実際には、海洋スポンジを含む異なる動物群を比較すると、接着タンパク質は非常に似ています。 接着は、三次元構造を形成するために細胞を固定して配置するためだけでなく、お互いの間のコミュニケーションのためにも使用されます。 言い換えれば、接着の種類と細胞がどのようなものに接着されているかは、細胞にとって非常に有用な情報である。
細胞は接着によって組織を通って移動する。 細胞は泳ぎませんが、這います。 移動のためには、細胞は最初に環境のいくつかの要素、細胞外マトリックスの細胞または分子に付着し、次に核および細胞質の残りの部分を移動方向 胚の発生の間に、細胞は調整されたグループとして動くことができます。 この場合、細胞は細胞-細胞接着によって一緒に移動する。
接着分子は原形質膜に見られる。 それらは横方向に拡散するが、細胞外分子に固定されると固定される。 一つの接着分子は強い結合を作るわけではないが、細胞接着は、まるで分子マジックテープのように、完全に強い結合を作る多くの接着分子によって行われる。 いくつかの接着分子は、互いに横方向に相互作用し、細胞表面のいくつかの局所点で接着強度を増加させる分子複合体を形成することができる。 これらは、焦点癒着および接着接合として知られている構造である。 細胞は、異なるメカニズムを介して接着の強度および接着する分子を調節することができる。 例えば、細胞は、合成、分解によって原形質膜中の接着分子の種類および量を変化させたり、エンドサイトーシスおよびエキソサイトーシスによって内部コンパートメントに一時的にそれらを隠したりすることができる。 接着の強さおよび特異性を制御する別の機構は、原形質膜中の接着分子を活性化および不活性化することによるものである。
細胞外マトリックスへの細胞の付着に関与する接着分子や、ある細胞を別の細胞に連結する接着分子があります。
細胞-細胞外マトリックス接着
インテグリンは、おそらく細胞と細胞外マトリックスとの接着に関与する最も重要なタ それらは2つのサブユニット(αとβ)で構成されています(図1)。 哺乳類では、インテグリンファミリーは18個のα単位と3個のβ単位によって形成される。 組み合わせにより、それらは、組織および細胞の生理学的状態に応じて差動的に発現される最大24の異なるインテグリンを形成することができる。 インテグリンには3つの分子ドメインがある。 細胞骨格のアクチンフィラメント（時には中間フィラメントと）と相互作用する細胞内ドメイン、コラーゲン、フィブロネクチンとラミニンを結合するこ 細胞外マトリックスと細胞骨格を接続するインテグリンの能力は、細胞の内側と外側の間の構造的連続性を可能にする。 さらに、インテグリンは、細胞外マトリックスの分子組成に応じて細胞の挙動を変化させる可能性がある（それらは受容体のように振る舞う）。 これは、インテグリンの接着状態がコンフォメーション変化によって細胞内ドメインに伝達され、最終的に遺伝子発現を変化させる可能性がある細胞ゾルにおける分子相互作用カスケードを誘発するために可能である。 細胞は、インテグリンの数を増減することによって、異なるインテグリンサブユニットサブタイプを合成することによって、または細胞内ドメインの変調後に接着親和性を変化させることによって接着の強さを調節することができ、これは細胞外ドメインの接着能力を変化させる。 一般に、インテグリンの接着強度は他の接着分子の接着強度よりも弱い。
インテグリンはグループにまとめられて焦点癒着として知られる高分子複合体を形成し、上皮細胞のようないくつかの細胞ではヘミデスモソームと呼ばれるより大きな複合体を形成することがある。 ヘミデスモソームでは、インテグリンの細胞質ドメインは、アクチンフィラメントではなく、中間フィラメントに接続されています。 細胞外マトリックスとの細胞の接着の強さは、原形質膜で発現されるインテグリンの数、活性状態およびタイプに依存する。
細胞-細胞接着。
いくつかの膜貫通分子は、細胞間の直接接着接触を行います。 カドヘリン、免疫グロブリン、セレクチン、およびいくつかのタイプのインテグリンの4つのタイプがあります(図2)。 カドヘリンは、ほとんどの動物細胞に見出され、ホモタイプの接触を作る、すなわち、彼らは認識し、隣接する細胞に位置する他のカドヘリンをbinf。 カドヘリンは、細胞表面上の特定の点でより大きな接着強度のためのグループを形成するために、互いに横方向に結合することができる。 古典的およびdesmosomal cadherinsで分けられる100つ以上のタイプのcadherinsがあります。 名前cadherinはカルシウムおよび付着のためにそれらがカルシウムを付着の接触をさせることを必要とするので、意味します。 カドヘリンは、いくつかの組織で特異的に発現しているいくつかのメンバーを有するタンパク質の大家族である。 例えば、n-カドヘリンは神経組織に見られ、e-カドヘリンは上皮組織に見られる。 これが、発達中の組織における細胞集団の分離の間だけでなく、成人においても重要な役割を果たす理由である。 Cadherinsは萌芽期の開発の間に特に関連しています。 カドヘリンは、デスモソーム（黄斑被着体）および付着接合部（ゾヌラ被着体）の構造部分としても見出される。
接着タンパク質の中には、免疫グロブリンファミリーに属し、隣接する細胞に位置する他の免疫グロブリンと同種の接触をするものもありますが、異方性の接触をすることもできます。 それらはまた選択的なティッシュの配分の蛋白質の大きく、多様な系列です。 例えば、Ｎ−ＣＡＭ（ｎｅｕｒｏｎａｌ ｃｅｌｌ ａｄｈｅｓｉｏｎ ｍｏｌｅｃｕｌｅ）は、神経系で発現される。 免疫グロブリンタンパク質の結合強度はカドヘリンよりも弱く、細胞の組織内のグループへの分離を微調整するのに適していると考えられている。
セレクチンは、異種接触による細胞-細胞接着に関与する別のタイプの接着分子である。 それらは、隣接する細胞の表面に位置する炭水化物（シアル酸およびフコース）に結合する。 例えば、それらは、血管から周囲の組織の細胞外マトリックスに向かう白血球の出口の間に必要とされる。 主に細胞-細胞外マトリックス接着に関与するインテグリンも細胞-細胞接着に関与している。 例えば、いくつかのインテグリンは、隣接する細胞の特定のタイプの免疫グロブリンと異種接触を行うことができる。
オクルジンとクロージンは、主に上皮細胞の緊密な接合部に見られる細胞-細胞接着分子であるが、他の組織にも見られる。
ビルブリオグラフィー
Hynes RO. 1999. 細胞接着：古い質問と新しい質問。 神経科学の動向。 9(12):M33-M37.
羅BH、カーマンCV、スプリンガー TA。 2007. インテグリンの規則およびシグナリングの構造基礎。 免疫学の年次レビュー。 24: 619-647.