vijf typen zymogenen van pepsinen, proteïnasen van de maag spijsvertering, zijn bekend: pepsinogenen A, B en F, progastricsine en prochymosine. De aminozuur-en / of nucleotidesequenties van meer dan 50 andere pepsinogenen dan pepsinogeen B zijn tot op heden bepaald. Fylogenetische analyses die op deze opeenvolgingen worden gebaseerd wijzen erop dat progastricsin eerst door prochymosin wordt gevolgd, en dat pepsinogenen A en F het nauwst verwant zijn. Tertiaire structuren, verduidelijkt door röntgenkristallografie, zijn algemeen bilobaal met een grote Active-site gespleten tussen de lobben. Twee aspartaten in het centrum van de spleet, Asp32 en Asp215, functioneren als katalytische residuen, en aldus worden pepsinogenen geclassificeerd als asparagische proteïnasen. De omzetting van pepsinogenen in pepsins verloopt autocatalytisch bij zure pH door twee verschillende wegen, een één-stapweg om het intacte activeringssegment direct vrij te geven, en een stapsgewijze weg door een pseudopepsine(s). De spleet op de actieve plaats is groot genoeg om ten minste zeven residuen van een substraat te bevatten, waardoor S4 door S3′-subsites wordt gevormd. Hydrophobic en aromatische aminozuren hebben de voorkeur op de P1 en P1′ posities. Interacties bij andere subsites zijn in sommige gevallen belangrijk, bijvoorbeeld bij de splitsing van κ-caseïne door chymosine. Twee machtige natuurlijk voorkomende inhibitors zijn gekend: pepstatin, een pentapeptide van Streptomyces, en een unieke proteinous inhibitor van Ascaris. Pepsinogeengenen bestaan uit negen exonen en kunnen veelvoudig zijn, vooral voor pepsinogeen A. De laatste en progastricsin overheersen in volwassen dieren, terwijl pepsinogeen F en prochymosine de belangrijkste vormen in de foetus / zuigeling zijn. Het overschakelen van genexpressie van foetaal/zuigeling naar volwassen pepsinogenen tijdens postnatale ontwikkeling is opmerkelijk, wordt gereguleerd door verschillende factoren, waaronder steroïde hormonen.