znanych jest pięć rodzajów zymogenów pepsyn, żołądkowych proteinaz trawiennych: pepsynogeny A, B i F, progastrycyna i prochymozyna. Sekwencje aminokwasowe i / lub nukleotydowe ponad 50 pepsynogenów innych niż pepsynogen B zostały określone do tej pory. Analizy filogenetyczne oparte na tych sekwencjach wskazują, że progastrycyna najpierw oddzieliła się od prochymozyny, a pepsynogeny A I F są najbliżej spokrewnione. Struktury trzeciorzędowe, wyjaśnione przez krystalografię rentgenowską, są zwykle bilobalne z dużym rozszczepem miejsca aktywnego między płatami. Dwa asparaginiany w środku rozszczepu, Asp32 i Asp215, działają jako reszty katalityczne, a zatem pepsynogeny są klasyfikowane jako proteinazy asparaginowe. Konwersja pepsynogenów do pepsyn przebiega autokatalitycznie w kwaśnym pH dwoma różnymi drogami, jednoetapową drogą do bezpośredniego uwolnienia nienaruszonego segmentu aktywacyjnego i etapową drogą przez pseudopepsynę(s). Rozszczep w miejscu aktywnym jest wystarczająco duży, aby pomieścić co najmniej siedem pozostałości substratu, tworząc w ten sposób S4 poprzez S3′ substytuty. Aminokwasy hydrofobowe i aromatyczne są korzystne w pozycjach P1 i P1′. W niektórych przypadkach istotne są interakcje w dodatkowych podgrupach, np. przy rozszczepianiu κ-kazeiny przez chymosynę. Znane są dwa silne, naturalnie występujące inhibitory: pepstatyna, pentapeptyd ze Streptomyces i unikalny białkowy inhibitor z Ascaris. Geny pepsynogenu zawierają dziewięć eksonów i mogą być wielokrotne, zwłaszcza dla pepsynogenu A. Te ostatnie i progastrycyna dominują u dorosłych zwierząt, podczas gdy pepsynogen F i prochymozyna są głównymi postaciami u płodu / niemowlęcia. Na uwagę zasługuje przełączanie ekspresji genów z płodu/niemowlęcia na pepsynogeny typu dorosłego podczas rozwoju pourodzeniowego, regulowane przez kilka czynników, w tym hormony steroidowe.