cristalografia de raios-X: O uso de raios-X de comprimento de onda conhecido para aprender a estrutura de qualquer material cristalino. Colocando de outra forma, cristalografia de raio-X é uma tecnologia pela qual a localização dos átomos em qualquer cristal pode ser mapeada precisamente olhando para a imagem do cristal sob um raio-X.
o cristal é colocado no feixe de raios-X e os ângulos de difração dos raios-X são registrados como uma série de manchas em filmes fotográficos. Este método (chamado de método Laue após o físico alemão Max Theodor Felix von Laue) foi empregado para determinar e medir a estrutura física de muitos materiais.
um exemplo do uso de cristalografia de raio-X tem sido o nosso entendimento da estrutura e função da hemoglobina e seu parente próximo, mioglobina. Hemoglobina é a proteína que transporta oxigênio dos pulmões para os tecidos através de glóbulos vermelhos, enquanto mioglobina é a sua contraparte no músculo que armazena oxigênio e dá-lo até células musculares, conforme necessário.
em 1962 Max Perutz e John C. Kendrew, da Universidade de Cambridge, recebeu o Prêmio Nobel de química por suas brilhantes análises de difração de raios-X da hemoglobina (Perutz) e mioglobina (Kendrew).
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