Cinco tipos de zymogens de pepsins, gástrica proteinases digestivas, são conhecidos: pepsinogens A, B, e, F, progastricsin, e prochymosin. Até à data, foram determinadas as sequências de aminoácidos e/ou nucleótidos de mais de 50 pepsinogénios que não o pepsinogénio B. Análises filogenéticas baseadas nestas sequências indicam que a progastricina divergiu primeiro seguido de procimosina, e que os pepsinogénios A E F estão mais estreitamente relacionados. Estruturas terciárias, clarificadas por cristalografia de raios-X, são comumente bilobais com uma grande fenda no local ativo entre os lobos. Dois aspartatos no centro da fenda, Asp32 e Asp215, funcionam como resíduos catalíticos, e assim pepsinógenos são classificados como proteinases aspárticas. A conversão de pepsinogénios em pepsinas processa-se autocataliticamente a pH ácido por duas vias diferentes, uma via de um passo para libertar directamente o segmento de activação intacto e uma via de passo a passo através de uma pseudopepsina(s). A fenda do local ativo é grande o suficiente para acomodar pelo menos sete resíduos de um substrato, formando assim S4 através dos subsites S3′. Os aminoácidos hidrofóbicos e aromáticos são preferidos nas posições P1 E P1′. Interacções em subsites adicionais são importantes em alguns casos, por exemplo com clivagem de κ-caseína por quimosina. Dois inibidores potentes de ocorrência natural são conhecidos: a pepstatina, um pentapeptídeo de Streptomyces, e um inibidor proteinoso único de Ascaris. Genes pepsinógenos compreendem nove exons e podem ser múltiplos, especialmente para pepsinogênio A. Este último e a progastricsina predominam em animais adultos, enquanto o pepsinogénio F e a proquimosina são as principais formas no feto/lactente. A mudança da expressão genética do feto/bebê para o tipo adulto pepsinógenos durante o desenvolvimento pós-natal é notável, sendo regulada por vários fatores, incluindo hormônios esteróides.