sunt cunoscute cinci tipuri de zimogeni de pepsine, proteinaze digestive gastrice: pepsinogeni A, B și F, progastricsin și prochimosin. Secvențele de aminoacizi și / sau nucleotide a peste 50 de pepsinogeni, alții decât pepsinogenul B, au fost determinate până în prezent. Analizele filogenetice bazate pe aceste secvențe indică faptul că progastricina a divergut mai întâi urmată de prochimozină și că pepsinogenii a și F sunt cei mai strâns legați. Structurile terțiare, clarificate prin cristalografie cu raze X, sunt de obicei bilobale cu o fisură mare cu situs activ între lobi. Doi aspartați din Centrul fisurii, Asp32 și Asp215, funcționează ca reziduuri catalitice și, prin urmare, pepsinogenii sunt clasificați ca proteinaze aspartice. Conversia pepsinogenilor în pepsine se desfășoară autocatalitic la pH acid prin două căi diferite, o cale cu un pas pentru eliberarea directă a segmentului de activare intact și o cale treptată printr-o pseudopepsină(s). Fisura de sit activ este suficient de mare pentru a găzdui cel puțin șapte reziduuri ale unui substrat, formând astfel subsite S4 prin S3′. Aminoacizii hidrofobi și aromatici sunt preferați în pozițiile P1 și P1′. Interacțiunile la subsite suplimentare sunt importante în unele cazuri, de exemplu cu scindarea cazeinei de către chimozină. Sunt cunoscuți doi inhibitori puternici naturali: pepstatina, o pentapeptidă din Streptomyces și un inhibitor proteic unic din Ascaris. Genele pepsinogene cuprind nouă exoni și pot fi multiple, în special pentru pepsinogenul A. Acesta din urmă și progastricina predomină la animalele adulte, în timp ce pepsinogenul F și prochimozina sunt principalele forme la făt/Sugar. Trecerea expresiei genelor de la pepsinogeni de tip fetal / Sugar la adulți în timpul dezvoltării postnatale este de remarcat, fiind reglementată de mai mulți factori, inclusiv hormoni steroizi.