fem typer pepsiner, gastriske fordøjelsesproteinaser, er kendt: pepsinogener A, B og F, progastricsin og prochymosin. Aminosyren og / eller nukleotidsekvenserne på mere end 50 andre pepsinogener end pepsinogen B er hidtil blevet bestemt. Fylogenetiske analyser baseret på disse sekvenser indikerer, at progastricsin divergerede først efterfulgt af prochymosin, og at pepsinogener A og F er mest beslægtede. Tertiære strukturer, afklaret ved røntgenkrystallografi, er almindeligvis bilobale med et stort aktivt sted mellem loberne. To aspartater i midten af spalten, Asp32 og Asp215, fungerer som katalytiske rester, og pepsinogener klassificeres således som asparaginproteinaser. Konvertering af pepsinogener til pepsiner fortsætter autokatalytisk ved sur pH ved to forskellige veje, en Et-trins vej til frigivelse af det intakte aktiveringssegment direkte og en trinvis vej gennem et pseudopepsin(er). Spalten på det aktive sted er stor nok til at rumme mindst syv rester af et substrat og danner således S4 gennem S3′ subsites. Hydrofobe og aromatiske aminosyrer foretrækkes ved P1-og P1-positionerne. Interaktioner ved yderligere subsites er vigtige i nogle tilfælde, for eksempel med spaltning af karp-kasein af chymosin. To potente naturligt forekommende hæmmere er kendt: pepstatin, et pentapeptid fra Streptomyces og en unik proteinhæmmer fra Ascaris. Pepsinogen gener omfatter ni eksoner og kan være flere, især for pepsinogen A. Sidstnævnte og progastricsin dominerer hos voksne dyr, mens pepsinogen F og prochymosin er de vigtigste former i fosteret/spædbarnet. Skift af genekspression fra foster/spædbarn til pepsinogener af voksen type under postnatal udvikling er bemærkelsesværdig og reguleres af flere faktorer, herunder steroidhormoner.