Cristallografia a raggi X: L’uso di raggi X di lunghezza d’onda nota per apprendere la struttura di qualsiasi materiale cristallino. Altrimenti, la cristallografia a raggi X è una tecnologia con cui le posizioni degli atomi in qualsiasi cristallo possono essere mappate con precisione osservando l’immagine del cristallo sotto un raggio X.
Il cristallo è posto nel fascio di raggi X e gli angoli di diffrazione dei raggi X sono registrati come una serie di punti su pellicola fotografica. Questo metodo (chiamato il metodo di Laue dal fisico tedesco Max Theodor Felix von Laue) è stato impiegato per determinare e misurare la struttura fisica di molti materiali.
Un esempio dell’uso della cristallografia a raggi X è stata la nostra comprensione della struttura e della funzione dell’emoglobina e del suo parente stretto, la mioglobina. L’emoglobina è la proteina che trasporta l’ossigeno dai polmoni ai tessuti attraverso i globuli rossi mentre la mioglobina è la sua controparte nel muscolo che immagazzina ossigeno e lo cede alle cellule muscolari secondo necessità.
Nel 1962 Max Perutz e John C. Kendrew dell’Università di Cambridge ha condiviso il premio Nobel per la chimica per le loro brillanti analisi di diffrazione a raggi X dell’emoglobina (Perutz) e della mioglobina (Kendrew).
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