Cristalografía de rayos X: El uso de rayos X de longitud de onda conocida para aprender la estructura de cualquier material cristalino. Dicho de otro modo, la cristalografía de rayos X es una tecnología mediante la cual las ubicaciones de los átomos en cualquier cristal se pueden mapear con precisión mirando la imagen del cristal bajo un haz de rayos X.
El cristal se coloca en el haz de rayos X y los ángulos de difracción de los rayos X se registran como una serie de puntos en una película fotográfica. Este método (llamado el método Laue por el físico alemán Max Theodor Felix von Laue) se ha empleado para determinar y medir la estructura física de muchos materiales.
Un ejemplo del uso de la cristalografía de rayos X ha sido nuestra comprensión de la estructura y función de la hemoglobina y su pariente cercano, la mioglobina. La hemoglobina es la proteína que transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos a través de los glóbulos rojos, mientras que la mioglobina es su contraparte en el músculo que almacena oxígeno y lo entrega a las células musculares según sea necesario.
En 1962 Max Perutz y John C. Kendrew de la Universidad de Cambridge compartió el Premio Nobel de Química por sus brillantes análisis de difracción de rayos X de hemoglobina (Perutz) y mioglobina (Kendrew).
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