Cristallographie aux rayons X: Utilisation de rayons X de longueur d’onde connue pour apprendre la structure de tout matériau cristallin. Autrement dit, la cristallographie aux rayons X est une technologie par laquelle les emplacements des atomes dans n’importe quel cristal peuvent être cartographiés avec précision en regardant l’image du cristal sous un faisceau de rayons X.
Le cristal est placé dans le faisceau de rayons X et les angles de diffraction des rayons X sont enregistrés sous la forme d’une série de taches sur un film photographique. Cette méthode (appelée méthode de Laue d’après le physicien allemand Max Theodor Felix von Laue) a été utilisée pour déterminer et mesurer la structure physique de nombreux matériaux.
Un exemple de l’utilisation de la cristallographie aux rayons X a été notre compréhension de la structure et de la fonction de l’hémoglobine et de son proche parent, la myoglobine. L’hémoglobine est la protéine qui transporte l’oxygène des poumons vers les tissus via les globules rouges tandis que la myoglobine est son homologue dans le muscle qui stocke l’oxygène et le transmet aux cellules musculaires au besoin.
En 1962 Max Perutz et John C. Kendrew de l’Université de Cambridge a partagé le prix Nobel de chimie pour leurs brillantes analyses de diffraction des rayons X de l’hémoglobine (Perutz) et de la myoglobine (Kendrew).
QUESTION
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