Porfirina

Porfirina, qualsiasi di una classe di pigmenti biologici azotati solubili in acqua (biocromi), i cui derivati includono le emoproteine (porfirine combinate con metalli e proteine). Esempi di entrambi hemoproteins sono il verde, fotosintetico delle clorofille di piante superiori, le emoglobine nel sangue di molti animali; i citocromi, enzimi che si verificano in piccole quantità nella maggior parte delle cellule e sono coinvolti in processi ossidativi; e catalasi, inoltre, ampiamente distribuita enzima che accelera la ripartizione del perossido di idrogeno.

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colorazione: tetrapirroli, porfirine e loro derivati
unit l’unità strutturale elementare di tutte le porfirine è un grande anello stesso composto da quattro anelli pirrolici, o tetrapirroli ciclici. Questa base…

Le porfirine hanno strutture cicliche complesse. Tutti i composti di porfirina assorbono intensamente la luce a circa 410 nanometri. Strutturalmente, la porfirina è costituita da quattro anelli pirrolici (strutture chiuse a cinque membri contenenti un azoto e quattro atomi di carbonio) collegati tra loro da gruppi metinici (- CH=). L’atomo di ferro viene mantenuto al centro dell’anello di porfirina per interazione con i quattro atomi di azoto. L’atomo di ferro può combinarsi con altri due sostituenti; in ossiemoglobina, un sostituente è un’istidina del vettore proteico e l’altra è una molecola di ossigeno. In alcune proteine eme, la proteina è anche legata covalentemente alle catene laterali della porfirina.

Le cromoproteine verdi chiamate biliproteine si trovano in molti insetti, come le cavallette, e anche nei gusci d’uovo di molti uccelli. Le biliproteine sono derivate dal pigmento biliverdina biliverdina, che a sua volta è formata da porfirina; biliverdina contiene quattro anelli pirrolo e tre dei quattro gruppi metinici di porfirina. Grandi quantità di biliproteine, i cui pesi molecolari sono circa 270.000, sono state trovate nelle alghe rosse e blu-verdi; la proteina rossa è chiamata ficoeritrina, quella blu ficocianobilina. La ficocianobilina consiste di otto subunità con un peso molecolare di 28.000 ciascuna; circa l ‘ 89% della molecola è una proteina con una grande quantità di carboidrati.

Le prove indicano che, in vari animali, alcune porfirine possono essere coinvolte nell’attivazione degli ormoni dalla ghiandola pituitaria del cervello, compresi quelli interessati al periodo di calore sessuale in alcuni animali femminili. Le porfirine nel tegumento (pelle) di alcuni molluschi e cnidari sono considerate recettori fotosensibili della luce.

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