mekanismerne bag steroltransport i pattedyrceller er dårligt forstået. Især hvordan kolesterol internaliseret fra HDL stilles til rådighed for cellen til opbevaring eller modifikation er ukendt. Her beskriver vi tre er-residente proteiner (Aster-A, -B, -C), der binder kolesterol og letter dets fjernelse fra plasmamembranen. Krystalstrukturen i det centrale domæne af Aster-a ligner stort set den sterolbindende fold af pattedyrsstardproteiner, men sekvensforskelle i Asterlommen resulterer i en tydelig tilstand af ligandbinding. Det Aster N-terminale GRAMDOMÆNE binder phosphatidylserin og formidler Aster-rekruttering til plasmamembran-er-kontaktsteder som reaktion på kolesterolakkumulering i plasmamembranen. Mus, der mangler Aster-B, mangler opbevaring af binyrekolester og steroidogenese på grund af manglende evne til at transportere kolesterol fra SR-BI til ER. Disse fund identificerer en nonvesikulær vej for plasmamembran til ER sterol handel med pattedyr.